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糖苷酶F(PNGaseF)是一种酰胺水解酶,经过和平空间站伊丽莎菌克隆,主要由脑膜炎脓杆菌等革兰氏阴性菌分泌。N-糖苷酶F(PNGaseF)在酵母中重组表达(比活性:100000U/mL),可以裂解由天冬酰胺连接的高甘露糖、杂合和复杂的寡糖糖蛋白。PNGaseF的切割位点为糖蛋白内侧N-乙酰葡萄糖胺(GlcNAc)和天冬酰氨残基之间的酰胺键,同时将酶解后蛋白上的天冬氨酰转化为天冬氨酸。本产品带his标签,常应用于抗体及其相关蛋白完全去糖基化。另外,我司还提供其他类型的糖苷酶,包括酵母重组表达的N-糖苷酶F(比活性:750000U/mL),内切糖苷酶H,内切糖苷酶S。产品信息产品性质中文别名(Chinesesynonym)N-糖酰胺酶F;N-糖苷酶F英文别名(Englishsynonym)PNGaseF来源(Source)酵母重组表达分子量(Molecularweight)36kDa比活性(Specificactivity)100000U/mL缓冲液组分(Buffer)20mMTris-HClpH7.5,50mMNaCl,5mMEDTA,50%Glycerol(FGF-21)是FGF基因家族的成员。 基于其结构,FGF-21与FGF-19和-23一起进一步分为FGF的亚家族。Substance P

Substance P,标准物质

性能参数表达区间及表达系统(Source)CynomolgusCD27Ligand/CD70ProteinisexpressedfromHEK293withHistagattheN-terminal.ItcontainsGln39-Pro194.[Accession|G7PYU6-1]分子量大小(MolecularWeight)TheproteinhasapredictedMWof18.4kDa.Duetoglycosylation,theproteinmigratesto60-90kDabasedonTris-BisPAGEresult.(Endotoxin)Lessthan1EUperugbytheLALmethod.纯度(Purity)>95%asdeterminedbyTris-BisPAGE活性(Activity)ELISAData:ImmobilizedCynomolgusCD27Ligand,HisTagat2μg/ml(100μl/well)ontheplate.DoseresponsecurveforCynomolgus/RhesusmacaqueCD27,hFcTagwiththeEC50of70.8ng/mldeterminedbyELISA.制剂(Formulation)Lyophilizedfrom0.22μmfilteredsolutioninPBS(pH7.4).Normally8%trehaloseisaddedasprotectantbeforelyophilization.重构方法(Reconstitution)Centrifugetubesbeforeopening.Reconstitutingtoaconcentrationmorethan100μg/mlisrecommended.Dissolvethelyophilizedproteinindistilledwater.Recombinant Human VSTM5 Protein,hFc Tag糖苷内切酶 H 是一种重组糖苷酶,能够对 N-糖蛋白中的高甘露糖和某些杂合型寡聚糖的壳二糖结构进行切割。

Substance P,标准物质

Recombinant Human ACE2/ACEH Protein,hFc Tag性能参数,分子别名(Synonyms)ACE2;ACEH;ACE-2表达区间及表达系统(Source)HumanACE2/ACEHProteinisexpressedfromHEK293withhFctagattheC-Terminus.ItcontainsGln18-Ser740.[Accession|Q9BYF1-1]分子量大小(MolecularWeight)TheproteinhasapredictedMWof109.2kDa.Duetoglycosylation,theproteinmigratesto115-130kDabasedonSDS-PAGEresult.Endotoxin)Lessthan1EUperμgbytheLALmethod.纯度(Purity)>95%asdeterminedbySDS-PAGEandHPLC.活性(Activity)ELISAData:ImmobilizedSARS-COV-2SpikeS(B.1.1.529/Omicron)Trimer,HisTagat1μg/ml(100μl/well)ontheplate.DoseresponsecurveforHumanACE2,hFcTagwiththeEC50of13.7ng/mldeterminedbyELISA.制剂(Formulation)Lyophilizedfrom0.22μmfilteredsolutioninPBS(pH7.4).Normally8%trehaloseisaddedasprotectantbeforelyophilization.重构方法(Reconstitution)Centrifugethetubebeforeopening.Reconstitutingtoaconcentrationmorethan100μg/mlisrecommended.Dissolvethelyophilizedproteinindistilledwater.

Dabigatranetexilatemesylate,又称甲磺酸达比加群酯,是可口服的凝血酶抑制剂,是一种抗凝药,通过竞争结合凝血酶的纤维蛋白特异结合位点,阻碍纤维蛋白生成,从而抑制血栓的形成。产品信息英文别名(EnglishSynonym)Dabigatranetexilatemesylate,Pradaxa,BIBR1048MS,Dabigatranetexilatemethanesulfonate中文名称(ChineseName)甲磺酸达比加群酯,达比加群酯甲磺酸盐靶点(Target)Thrombin通路(Pathway)Protease/MetabolicEnzyme--ThrombinCAS号(CASNO.)872728-81-9分子式(Formula)C35H45N7O8S分子量(MolecularWeight)723.84外观(Appearance)粉末纯度(Purity)≥98%溶解性(Solubility)溶于DMSO运输和保存方法-25~-15℃保存,有效期3年。使用方法【数据来自于公开发表的文献,供参考,具体使用浓度请参考相关文献,并根据自身实验条件(如实验目的,细胞种类,培养特性等)进行摸索和优化。】动物实验(体内实验)在体内,口服dabigatranetexilate在大10-50mg/kg)和恒河猴(1-5mg/kg)时间剂量依赖性地表现出抗凝效果。凝血酶是由大小分别为31 KD和6 KD的两条肽链通过二硫键组成的一种丝氨酸蛋白水解酶。

Substance P,标准物质

牙花(GPC)是硫酸肝素蛋白聚糖的一个家族,它是由糖磷酸肌醇(GPI)锚连接在细胞表面的。在哺乳动物中发现了这个家族的六名成员(GPC-GPC6)。已经研制出几种抗gpc3抗体。产品性质同义词Gpc3;dgsx;gbs1;sgbs1;sgbs1;工会编号P51654-1来源重组人的Gpc3/葡萄糖3蛋白表达于C-端的HK293细胞和AVI标记。里面有GLN-25-559。分子量该蛋白质的预测兆瓦为63.6kda。由于糖基化,蛋白质迁移到42kda,80-135kda基于三联页面结果。纯洁根据三-BIS页面确定的90%产品用Lal法测定每一种蛋白质。公式化在PBS(PPS)中用0.22离子过滤溶液冻干(PH7.4)。通常在冻干前添加5%海藻糖作为保护剂。重建离心管打开前。建议将其重组为超过100克/毫升的浓度(冻干时通常使用1毫克/毫升的溶液)。在蒸馏水中溶解冻干蛋白。N-糖苷酶 F (PNGase F)在酵母中重组表达,可以裂解由天冬酰胺连接的高甘露糖、杂合和复杂的寡糖糖蛋白。Recombinant Canine SCF

rTEV是一种用来切除融合蛋白上亲和标签的常用工具酶,具有很强的位点特异性,严格识别七氨基酸序列。Substance P

产品简介抑肽酶(Aprotinin),又称为抑蛋白酶肽,是一种竞争性、可逆的丝氨酸蛋白酶抑制剂,可与丝氨酸蛋白酶形成稳定复合物并阻断酶的活性位点,这种结合是可逆的,大多数的抑肽酶-蛋白酶复合物在极端的pH<3.0的条件下解除结合。抑肽酶抑制糜蛋白酶、胰蛋白酶、激肽释放酶和血纤维蛋白溶酶,不能抑制Xa因子和凝血酶。从结构上来说,抑肽酶是一种来自牛肺的单体球状蛋白,由58个氨基酸组成并排列在具有三个交联二硫键的单个多肽链中。重组抑肽酶采用大肠杆菌表达,在GMP法规下生产,不含任何动物源成分,无动物源性的病毒污染,氨基酸序列与来源于牛肺的抑肽酶完全一致,具有与动物源性抑肽酶相同的酶学性质,可替代动物源性抑肽酶用于各种生物技术过程中,如:重组蛋白生产中抑制丝氨酸蛋白酶的活性;细胞培养等。另外,也提供来源于牛肺的抑肽酶(动物源性)酶活单位:能抑制1个胰蛋白酶单位的活力称为1个抑肽酶活力单位(EPU)。储存条件冻干粉2~8℃保存,有效期2年。使用方法抑肽酶与蛋白酶是等摩尔有效结合,推荐的结合pH>6.0,在pH<3.0的条件下不结合。可直接使用0.9%NaCl溶解,溶解后可-20℃储存。Substance P

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