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牛纤维蛋白原：止血中的关键成分及生物医学应用摘要牛纤维蛋白原（Fibrinogen，Fg），也称为凝血因子I，是一种在血液凝固过程中发挥关键作用的血浆糖蛋白。本文讨论了牛纤维蛋白原的结构特性、提取方法以及各种生物医学应用，突出其在研究和中的重要性。引言牛纤维蛋白原是一种分子量较大的糖蛋白（约340 kDa），由肝脏的肝细胞合成。它在血液凝固的然后一步中起着主要作用，在那里它被转化为不溶性的纤维蛋白网，稳定了血凝块。该分子由两个相同的半部分组成，每个半部分包含三个多肽链（α、β和γ），通过二硫键连接。结构特性纤维蛋白原的结构完整性对其功能至关重要。每个分子的一半包含三个链（α、β、γ），具有不同的分子量（α约63.5 kDa，β约56 kDa，γ约47 kDa）和大约4%的碳水化合物。这些链通过二硫键相互连接，这对于维持蛋白质的构象和活性至关重要。提取和纯化已经开发了各种方法来提取和纯化血浆中的牛纤维蛋白原。传统方法包括盐析、色谱法和乙醇沉淀。盐析，特别是使用硫酸铵，是一种常见的方法，因其简单有效而受到青睐。然而，通过这些方法获得的纤维蛋白原纯度可能会有所不同，需要进一步的纯化步骤，如离子交换色谱法，以实现更高程度的纯化。在生物制药工业中，肠激酶用于生产重组蛋白质药物，通过专一性切割去除不需要的序列，提高药物纯度和活性。Systemin

3C样蛋白酶(3CLpro)或主要蛋白酶(Mpro)，正式名称为C30内肽酶或3-胰凝乳蛋白酶样蛋白酶，[2]是在冠状病毒中发现的主要蛋白酶。它在11个保守位点切割冠状病毒多蛋白。它是一种半胱氨酸蛋白酶，是蛋白酶PA家族的成员。它在其活性位点具有半胱氨酸-组氨酸催化二联体并裂解Gln–(Ser/Ala/Gly)肽键。酶委员会将这个家族称为SARS冠状病毒主要蛋白酶(Mpro;EC3.4.22.69)。3CL蛋白酶对应于冠状病毒非结构蛋白5(nsp5)。通用名中的“3C”指的是3C蛋白酶（3Cpro），是一种在小核糖核酸病毒中发现的同源蛋白酶。3C样蛋白酶能够催化裂解P1位谷氨酰胺和P1'位小氨基酸（丝氨酸、丙氨酸或甘氨酸）之间的肽键。例如，SARS冠状病毒3CLpro可以自我切割以下肽：[3][4][5]TSAVLQ-SGFRK-NH2和SGVTFQ-GKFKK是对应于SARS3C样蛋白酶的两个自切割位点的两个肽该蛋白酶在冠状病毒复制酶多蛋白(P0C6U8)的加工过程中很重要。它是冠状病毒中的主要蛋白酶，对应于非结构蛋白5(nsp5)。[6]它在11个保守位点切割冠状病毒多蛋白。3CL蛋白酶在其活性位点具有半胱氨酸-组氨酸催化二元组。[4]半胱氨酸的硫作为亲核试剂，组氨酸的咪唑环作为一般碱基。Recombinant Human SP17 Protein,His TagOSM与白血病抑制因子（LIF）密切相关，实际上，除了其在人类中的特定受体外，它实际上还使用了LIF受体。

重组型TEV蛋白酶（rTEV）是经过基因工程改造和纯化后的重组蛋白酶，不仅保持天然TEV酶的功能活性，且在广谱的温度范围内表现出更强的稳定性和特异性。rTEV是一种用来切除融合蛋白上亲和标签的常用工具酶，具有很强的位点特异性，严格识别七氨基酸序列EXXYXQ↓(G/S)，切割位点在谷氨酰胺和甘氨酸/丝氨酸之间。普遍应用的七氨基酸序列为：Glu-Asn-Leu-Tyr-Phe-Gln↓-Gly。rTEV在pH7.0，30℃时可达活性，但在pH6.0-8.5和温度4-30℃范围内皆有活性（见表1），使得反应条件的选择可根据目的蛋白的情况而灵活变动。另外rTEV切割后也能利用其N端的6×His标签，通过Ni-NTA树脂去除，以达到纯化目的蛋白的目的。产品性质来源（Source）大肠杆菌外观（Appearance）无色透明液体比活力（SpecificActivity）5U/μL活性定义（UnitDefinition）在1×rTEVBuffer（50mMTris，pH8.0，0.1mMEDTA，1mMDTT）中，30℃反应1h，剪切>85%的3μg底物所需要的酶量定义为一个活性单位。纯化（Purification）Ni柱亲和纯化纯度（Purity）≥95%（bySDS-PAGE）产品组分运输与保存方法冰袋运输。

糖苷内切酶H是一种重组糖苷酶，能够对N-糖蛋白中的高甘露糖和某些杂合型寡聚糖的壳二糖结构进行切割，去除糖蛋白中的N-连接高甘露糖。糖苷内切酶H克隆自褶皱链霉菌（Streptomycesplicatus）。并在酵母中重组表达。本产品带his标签，常应用于抗体及其相关蛋白完全去糖基化。另外，我司还提供其他类型的糖苷酶，包括糖苷内切酶S（Cat#20413ES），酵母重组表达的N-糖苷酶F（比活性：750000U/mL），酵母重组表达的N-糖苷酶F（比活性：100000U/mL）。储存条件-15~-25℃保存，有效期1年。使用说明变性条件下蛋白质去糖基化1）在水中加入1μLBuffer1和目标糖蛋白（1-20μg），至终体积10μL；2）100℃温度下煮沸10min使其变性，冰上冷却，离心10秒；3）加入2μL的Buffer2，8μL去离子水，总反应体积20μL；4）加入1-2μL的EndoH，轻轻混匀。在37℃孵育1-3h。5）65℃下热失活10分钟。非变性条件下蛋白质去糖基化1）在水中加入2μL的Buffer2和目标糖蛋白（1-20μg）至终体积为20μL。2）加入2~5μL的EndoH,轻轻混匀。3）37°C孵育4-24h。注意：在变性条件下大多数底物能够更好的去糖基化，在非变性条件下可能需要增加EndoH的量和延长孵育时间。IdeS 具有独特的底物选择性，可以作为工具酶应用于抗体类药物或抗体融合蛋白药物的结构表征分析。

IdeSProtease全称免疫球蛋白G降解酶（ImmunoglubulinG-degradingenzymeofStreptococcuspyogenes,IdeS），是由人类致病菌酿脓链球菌（Streptococcuspyogenes）产生并分泌至胞外的一种半胱氨酸水解酶。该蛋白酶具有极高的底物特异性，能识别IgG，在抗体下铰链区的特定位点进行酶切，使IgG水解为完整的F(ab’)2片段和Fc片段。IdeS可识别人源和其他多种动物来源的IgG，比如人、兔、猴、绵羊以及人动物嵌合IgG等。IdeS具有独特的底物选择性，可以作为工具酶应用于抗体类药物或抗体融合蛋白药物的结构表征分析。本产品利用大肠杆菌重组表达，纯度高，具有良好的酶切活性，是用于表征抗体、Fc融合蛋白和抗体-药物复合物的有价值的工具。产品信息规格2000U/5000U产品性质中文别名（Chinesesynonym）免疫球蛋白G降解酶英文别名（Englishsynonym）IdeSProtease来源（Source）大肠杆菌表达标签（label）N-terminalHisTag纯度（Purity）经SDS-PAGE及HPLC分析，纯度>95%分子量（Molecularweight）35.3kDa缓冲液组分（Buffer）50mM磷酸钠，150mMNaCl（pH6.6），50%glycerol肠激酶作为研究工具，用于探索蛋白质结构-功能关系，以及在蛋白质工程中进行蛋白质的定点突变。Recombinant Human CD47 Protein,hFc Tag

透明质酸酶，英文名称Hyaluronidase，一类能够降低体内透明质酸活性的酶的总称，结构上由4个相同亚基构成。Systemin

胰蛋白酶是一种丝氨酸蛋白酶，可特异切割赖氨酸及精氨酸C末端形成的肽键。重组胰蛋白酶多用大肠杆菌或酵母系统重组表达并经过多步层析纯化获得，无糜蛋白酶等杂酶污染。重组胰蛋白酶与天然提取的胰蛋白酶相比具有相同的特性，其氨基酸序列与猪源胰蛋白酶序列同源。因其无动物源污染性和纯度高，在医药开发、生化研究、蛋白组学等领域中有着广泛的应用。翌圣目前可提供2款重组胰蛋白酶，分别为药典级（Cat#40512ES）、质谱级（Cat#20416ES）药典级：大肠杆菌表达的重组胰蛋白酶，氨基酸序列与猪胰腺来源的胰蛋白酶完全一致，生产过程不使用任何动物源原料，无外源性的病毒污染，可替代猪胰腺来源胰蛋白酶应用于各种生物技术过程中，如：细胞培养、细胞发酵、蛋白质的酶解或各种组织的细胞分离等。本产品纯度高、不含杂酶、宿主蛋白和DNA残留量符合药典标准，避免了杂质对细胞生长的影响，pH为7.0-9.0，稳定pH为2±0.5。质谱级：毕赤酵母表达的重组猪胰蛋白酶，在GMP法规下生产，不含任何动物源成分，无动物源性的病毒污染，天然缺乏糜蛋白酶活性，并已过滤除菌。Systemin