3C样蛋白酶(3CLpro)或主要蛋白酶(Mpro),正式名称为C30内肽酶或3-胰凝乳蛋白酶样蛋白酶,[2]是在冠状病毒中发现的主要蛋白酶。它在11个保守位点切割冠状病毒多蛋白。它是一种半胱氨酸蛋白酶,是蛋白酶PA家族的成员。它在其活性位点具有半胱氨酸-组氨酸催化二联体并裂解Gln–(Ser/Ala/Gly)肽键。酶委员会将这个家族称为SARS冠状病毒主要蛋白酶(Mpro;EC3.4.22.69)。3CL蛋白酶对应于冠状病毒非结构蛋白5(nsp5)。通用名中的“3C”指的是3C蛋白酶(3Cpro),是一种在小核糖核酸病毒中发现的同源蛋白酶。3C样蛋白酶能够催化裂解P1位谷氨酰胺和P1'位小氨基酸(丝氨酸、丙氨酸或甘氨酸)之间的肽键。例如,SARS冠状病毒3CLpro可以自我切割以下肽:[3][4][5]TSAVLQ-SGFRK-NH2和SGVTFQ-GKFKK是对应于SARS3C样蛋白酶的两个自切割位点的两个肽该蛋白酶在冠状病毒复制酶多蛋白(P0C6U8)的加工过程中很重要。它是冠状病毒中的主要蛋白酶,对应于非结构蛋白5(nsp5)。[6]它在11个保守位点切割冠状病毒多蛋白。3CL蛋白酶在其活性位点具有半胱氨酸-组氨酸催化二元组。[4]半胱氨酸的硫作为亲核试剂,组氨酸的咪唑环作为一般碱基。透明质酸的生产可以通过动物组织提取、微生物发酵或化学合成等方法进行。Recombinant Cynomolgus CCR8 Protein,mFc Tag

胶原蛋白是哺乳动物体内含量多的功能性蛋白[1]。胶原蛋白由3条α链的多肽链亚基组成,α链自身构型为左手螺旋,三条α链又互相缠绕成右手螺旋结构,即胶原蛋白的“胶原域”[2]。胶原蛋白的一级结构分析结果显示,其肽链由(Gly-X-Y)n组成,其中X通常是脯氨酸,Y通常是羟脯氨酸[3]。按照胶原蛋白发现的先后顺序,可将其分为Ⅰ型、Ⅱ型、Ⅲ型等28种胶原蛋白[4],Ⅰ型胶原蛋白分子组成为[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ),主要分布于骨骼中[5];Ⅱ型胶原蛋白由[α1(Ⅱ)]3组成,主要由软骨细胞产生,因其含有大量赖氨酸残基,因而糖基化率较高[6];Ⅲ型胶原蛋白分子组成为[α1(Ⅲ)]3,因含半胱氨酸所以肽链间形成二硫键,因此其本身就可形成细纤维,Ⅲ型胶原蛋白血管中含量较高,主要存在于肺泡间质中且分布杂乱,因而形成复杂的网状结构,正是这种结构使得肺组织具有良好的柔韧性与弹性,并且可以为细胞提供充足养分,使得皮肤饱满透亮[7]。Recombinant Canine EMMPRIN/CD147 Protein,His Tagα-凝血酶在肝脏中作为非活性前体-凝血酶原合成,在凝血级联反应中被启用,这种活性酶由285个氨基酸组成。

Endo H糖苷内切酶H:结构、功能及其在糖生物学中的应用摘要Endo H糖苷内切酶H(Endo H)是一种专门作用于糖链的内切酶,对研究蛋白质糖基化修饰具有重要意义。本文将探讨Endo H的结构特性、催化机制以及在糖生物学研究中的应用。引言蛋白质糖基化是一种普遍存在的翻译后修饰,对蛋白质的结构、稳定性和功能发挥着关键作用。Endo H是一种能够特异性识别并切割高甘露糖型N-连接糖链的内切酶,广泛应用于蛋白质糖基化分析。Endo H的结构特性Endo H由菌Helix pomatia分泌,其分子量约为130 kDa。该酶具有一个催化中心,能够识别并切割特定的糖苷键。Endo H的三维结构尚未完全解析,但其氨基酸序列和某些关键催化残基已被确定。催化机制Endo H通过水解N-乙酰葡萄糖胺(GlcNAc)与N-乙酰半乳糖胺(GalNAc)之间的β-1,4糖苷键,从而释放高甘露糖型N-连接糖链。该过程不涉及辅因子,表明Endo H催化机制可能依赖于其活性位点的氨基酸残基。
Enterokinase,Recombinant,ExpressedinE.coli大肠杆菌表达重组肠激酶(不带标签)注意事项1.本产品所讲述的缓冲体系需要自行配置。2.不建议37℃条件下酶切,可能会有非特异性酶切出现。3.在>200mM咪唑,或>200mMNaCl,或>5%甘油,酶切会受到影响。如果样品溶液中含有上述成分的一种或多种,为获得理想的酶切结果,请先将样品透析到25mMTris-HCl8.0缓冲液中,然后再进行酶切实验;若不方便透析,可将样品稀释到咪唑含量在100mM以下,NaCl浓度在50mM以下,甘油浓度小于5%以下进行酶切,酶的用量与蛋白比例不变;若干扰因素很多,且不便去除,需要适当增加酶量或延长酶切时间,有助于得到理想的酶切效果。4.磷酸盐对Enterokinase有很强的抑制作用,痕量的磷酸盐都会严重影响Enterokinase的活性,因此在酶切体系内不能存在磷酸盐。5.本品是具有高酶活力重组肠激酶,切割蛋白使用量少,可不考虑除去。后续如需去除重组肠激酶,可用阴离子交换树脂(如DEAE-FF)对其进行洗脱。推荐洗脱条件如下:平衡缓冲液:25mMTris-HClpH8.0洗脱缓冲液:25mMTris-HClpH8.0,含100mMNaCl6.蛋白酶切效果不好,可适当增加酶量,或适当延长酶切时间。在蛋白质工程领域,泛素蛋白可以作为一种标签或融合蛋白,用于提高目标蛋白的可溶性、稳定性或功能性。

N-糖苷酶F(PNGaseF)酶活定义(UnitDefinition)1个酶活力单位指在10μL的反应体系中,37℃条件下1小时从10μg变性RNaseB中除去超过95%的碳水化合物所需要的酶量。储存条件-15~-25℃保存,有效期1年。使用说明变性条件下蛋白质去糖基化1)在水中加入1μLBuffer1和目标糖蛋白(1-20μg),至终体积10μL;2)100℃温度下煮沸10min使其变性,冰上冷却,离心10秒;3)加入2μL的Buffer2、2μL的10%NP-40、6μL去离子水,总反应体积20μL;4)加入0.2~0.5μL的PNGase,轻轻混匀。在37℃孵育1-3h。非变性条件下蛋白质去糖基化1)在水中加入2μL的Buffer2和目标糖蛋白(1-20μg)至体积为20μL。2)加入0.5~1μL的PNGaseF,轻轻混匀。3)37°C孵育4-24h。注意:在变性条件下大多数底物能够更好的去糖基化,在非变性条件下可能需要增加PNGaseF的量和延长孵育时间。GPCR家族是一类存在于生物体中的跨膜蛋白,它们可以识别并与外界分子相互作用,引发各种细胞内信号。SV40 T-Ag-derived NLS peptide
C5aR(C5a 受体)是补体系统的一部分,它有两种已知的受体:C5aR1(CD88)和C5L2。Recombinant Cynomolgus CCR8 Protein,mFc Tag
Name:AITRL,MouseSynonyms:Activation-inducedTNFRmemberLigand,TNFSF18,GITRL,TL-6Description:Activation-InducibleTNF-RelatedLigand(AITRL),alsoknownasGlucocorticoid-InducedTNF-RelatedLigand(GITRL),belongstothetumornecrosisfactorsuperfamily(TNFSF).AITRLisaTypeIIsingletransmembraneproteinandshareslowconservationwithintheextracellulardomainwithotherTNFSFmembers.AITRLisexpressedonmacrophages,immatureandmaturedendriticcellsandBcells.Itsreceptor,Activation-InducibleTNFRfamilyReceptor(AITR),isexpressedonTlymphocytes,naturalkiller(NK)cells,andantigen-presentingcells.AfterbindingbyAITRL,AITRcanbereleased.AITRactivationincreasesresistancetotumorsandviralinfectionsandisinvolvedinautoimmuneandinflammatoryprocesses.Inaddition,activatedAITRincreasesTCR-inducedTcellproliferationandcytokineproductionandrescuesTcellsandNKcellsfromapoptosis.RecombinantmouseActivation-InducibleTNF-RelatedLigand(rmAITRL)producedinE.Recombinant Cynomolgus CCR8 Protein,mFc Tag
重组人TGM2蛋白(His Tag)是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白,融合了His标签,便于纯化和检测。TGM2(组织转谷氨酰胺酶2)是一种多功能酶,广参与细胞外基质的交联、细胞黏附、信号转导和细胞凋亡等生物学过程,在组织修复、炎症反应和瘤发生中发挥重要作用。TGM2的功能与机制TGM2是一种钙依赖性酶,能够催化蛋白质或多肽中的谷氨酰胺残基与赖氨酸残基之间的交联反应,形成共价键。这种交联作用对于细胞外基质的稳定性和细胞黏附至关重要。此外,TGM2还参与细胞内信号转导,通过与多种细胞表面受体(如整合素)相互作用,调节细胞的迁移、增殖和凋亡。在病理状态下,TGM2的异常表达与多种疾病相关,如纤...